Aurora Scientific 1700A 肌原纤维测试系统是一款专门用于测量单个肌原纤维激活时产生的纳米级张力的完整测试系统。
系统组成
- 核心部件：包括470B肌原纤维原子力显微镜（AFM）传感器、340A压电长度控制器、温度控制组织浴、820A双XYZ运动控制器、821A双电机化XYZ载物台、溶液阀控制器、溶液切换电机驱动器以及600A实时Linux数据采集系统。
- 测量技术：采用原子力显微镜（AFM）和光束偏转法（OBD），通过激光测量AFM悬臂的偏转来计算力的大小。
功能特点
- 测量参数：可控制和测量力、长度和肌节长度，测量力的范围为1-10微牛（μN），分辨率达到1纳牛（nN）。
- 实验功能：能够进行力-pCa（钙离子浓度）、松弛实验（kTR）、硬度、长度-张力、力-收缩速率等实验。
- 集成化设计：系统可安装在倒置显微镜上，便于观察和操作，同时支持与901D HVSL肌节长度测量软件结合，实现对肌节长度的实时测量。
- 温度控制：配备可控温组织浴，可维持实验环境的稳定性。
- 缓冲液交换系统：快速激活肌原纤维，是实验的关键部件。
应用范围
该系统适用于研究骨骼肌或心肌的单个去膜肌原纤维，能够为肌丝收缩力学研究提供精确的实验数据。
可测量的肌原纤维类型
- 骨骼肌肌原纤维：系统可用于研究骨骼肌的单个去膜肌原纤维，帮助理解其收缩机制和力学特性。
- 心肌肌原纤维：同样适用于心肌肌原纤维的研究，能够测量其在不同条件下的力学表现。
- 其他类型肌原纤维：系统还可能用于研究其他类型的肌原纤维，例如平滑肌肌原纤维，但具体应用需根据实验需求和样本特性进行调整。
测量的力学特性
- 力-钙离子浓度（force-pCa）关系。
- 收缩和松弛速率（kTr）。
- 长度-张力关系。
- 力-收缩速率关系。
- 硬度和弹性。
系统优势
- 全球第一款商用系统：1700A是全球第一台专门用于测量肌原纤维的商业系统。
- 高精度测量：通过高灵敏度的AFM悬臂和精确的长度控制器，能够准确测量肌原纤维的微小力变化。
- 实验灵活性：支持定制化实验协议，满足不同研究需求。
咨询电话：132 2128 4947，分机号码：8265
参考文献
- Garg Ankit et al. “Assessing Cardiac Contractility From Single Molecules to Whole Hearts.” JACC Basic Transl Sci. (2023) 9.3:414-439.
- Kötter, Sebastian, et al. “Human myocytes are protected from titin aggregation-induced stiffening by small heat shock proteins.” The Journal of Cell Biology 204.2 (2014): 187-202.
- Alegre-Cebollada, Jorge, et al. “S-glutathionylation of cryptic cysteines enhances titin elasticity by blocking protein folding.” Cell 156.6 (2014): 1235-1246.
- Hamdani, Nazha, et al. “Deranged myofilament phosphorylation and function in experimental heart failure with preserved ejection fraction.” Cardiovascular Research 97.3 (2013): 464-471.
- Cornachione, Anabelle S. et al. “The increase in non-cross-bridge forces after stretch of activated striated muscle is related to titin isoforms.” American Journal of Physiology - Cell Physiology (2016) DOI: 10.1152/ajpcell.00156.2015
- Leite, Felipe S. et al. “Reduced passive force in skeletal muscles lacking protein arginylation.” American Journal of Physiology - Cell Physiology (2016) DOI: 10.1152/ajpcell.00269.2015
- Minozzo, Fábio C., David Altman, and Dilson E. Rassier. “MgADP activation contributes to force enhancement during fast stretch of isolated skeletal myofibrils.” Biochemical and Biophysical Research Communications (2015) DOI: 10.1016/j.bbrc.2015.06.070
- Yamada, Takashi et al. “Nitrosative modifications of the Ca2+ release complex and actin underlie arthritis-induced muscle weakness.” Annals of the Rheumatic Diseases (2014) DOI: 10.1136/annrheumdis-2013-205007
- Jannati et al. “Investigating Viscoelastic Properties of Myofibrils Isolated From hiPSC-CMs Using Atomic Force Microscopy and Quasi-Linear Viscoelastic Model.” Journal of Applied Mechanics (2024) DOI: 10.1115/1.4063141
- Powers, Krysta et al. “Decreased force enhancement in skeletal muscle sarcomeres with a deletion in titin.” Journal of Experimental Biology (2016) DOI: 10.1242/jeb.132027
